一、膜结合型抗大鼠FcεRIα单克隆抗体制备及活性鉴定（论文文献综述）
张晶晶,肖红剑,李育中,宫悦,毕研伟,寸韡[1]（2018）在《树鼩IgE高亲和力受体α亚基的原核表达、抗体制备及鉴定》文中认为目的:原核表达树鼩IgE高亲和力受体α亚基（FcεR1α）并制备抗体,为研究树鼩过敏反应动物模型奠定基础。方法:提取树鼩肝脏及脾脏组织RNA,用巢式PCR法扩增树鼩FcεR1α基因,连接至pMD-19T载体后进行DNA测序,将测序正确的目的片段与表达载体pET30a（+）连接,构建重组表达质粒,转入表达宿主菌大肠杆菌BL21（DE3）,IPTG诱导表达,Ni-NTA树脂柱亲和层析纯化;将纯化的蛋白作为免疫原免疫新西兰大白兔,制备多克隆抗体;Western印迹检测多克隆抗体的特异性,ELISA检测多克隆抗体的效价。结果:调取了树鼩FCεRIα基因,并将该序列去信号肽的胞外结构（第26～213氨基酸）构建到pET30a（+）载体上,通过IPTG诱导表达并纯化了FCεRIα蛋白,蛋白纯度在90%以上。ELISA效价检测结果表明免疫动物制备的多克隆抗体效价为100 000,且该抗体能够检测到真核细胞表达的树鼩IgE FCεRIα蛋白。结论:在大肠杆菌中表达并纯化获得树鼩FcεRIα,免疫动物制备了多克隆抗体。
刘利鹏[2]（2015）在《sFcγRⅡb蛋白表达及其结合肽筛选》文中认为FcγRIIb为免疫球蛋白超家族成员,是唯一的抑制型Fc受体,主要通过与激活型受体交联向胞内转导抑制信号,对于体内的免疫平衡发挥着重要的作用。以FcγRIIb为靶点进行的研究对于探索自身免疫性疾病、感染以及肿瘤等疾病的发病机制及相关疾病的药物开发具有重要意义。本研究通过原核表达系统表达了FcγRIIb蛋白胞外区并利用噬菌体肽库展示技术筛选FcγRIIb结合肽,主要分为以下两部分:第一部分:s FcγRIIb基因克隆与表达。提取RBL-2H3细胞总RNA,采用RT-PCR技术克隆FcγRIIb基因,构建了克隆载体FcγRIIb-p UCm-T。我们亚克隆FcγRIIb胞外区基因,构建重组表达质粒s FcγRIIb-p ET17b,采用Ca Cl2介导法将重组质粒s FcγRIIb-p ET17b转入大肠杆菌BL21（DE3）中,进行表达。通过对表达体系进行优化,确定IPTG浓度为1.0m M,诱导时间为4h时蛋白表达效率最高。SDS-PAGE检测重组蛋白主要以包涵体形式存在。包涵体经Triton X-100和2M尿素清洗后,8M尿素溶液溶解,利用Ni-NTA柱亲和层析获得了较高纯度的重组蛋白。采用梯度透析复性法对s FcγRIIb进行复性后,经Western Blot和ELISA法鉴定,结果表明重组蛋白s FcγRIIb能被特异性抗体所识别且与Ig G在体外具有结合能力,表明成功制备了具有正常生物学功能的重组蛋白。第二部分:s FcγRIIb结合肽筛选。采用噬菌体肽库展示技术对s FcγRIIb结合肽进行筛选。利用ELISA鉴定每轮洗脱噬菌体与s FcγRIIb蛋白亲和力,经过四轮筛选,挑取40个噬菌体克隆进行序列测定,得到28种不同的十二肽序列。采用ELISA法鉴定噬菌体与s FcγRIIb蛋白的结合活性,获得了与s FcγRIIb蛋白高亲和力和高特异性结合的结合肽:FHKMPWYMSMYY、WHNPMWWSWNKN、MSHHSYYRDPFA、WHTTWPFWIVNS、LMAPHSHYVVRM。本研究成功制备了具生物学活性的重组蛋白s FcγRIIb,获得了高特异性、高亲和力的s FcγRIIb蛋白结合肽,为进一步研究结合肽功能奠定了基础。
孙星,傅继华[3]（2011）在《过敏性疾病药物治疗研究现状及进展》文中认为过去的几十年中,过敏性疾病已经严重影响到人们的生活,从过敏疾病相关的3个主要方面:组胺、肥大细胞、免疫球蛋白E抗体对抗过敏药物研究进展进行综述,并对目前新型的抗过敏药物做简单介绍。
宋晓妮[4]（2008）在《FcεR Ⅰα亚基细胞外部分的重组表达单克隆抗体的制备及特异性鉴定》文中研究指明过敏性疾病是一种常见疾病,其临床表现有很多种,包括过敏性哮喘、过敏性休克、过敏性紫癜、过敏性鼻炎、过敏性皮炎等。过敏性疾病是由Ⅰ型超敏反应引起的,其主要中间物质为IgE及其高亲和力受体（FcεRⅠ）。过敏原第一次侵入机体,可以诱导B淋巴细胞产生抗原特异性IgE,IgE与靶细胞表面的高亲和力受体结合以后,当相同抗原再次侵入机体时,就可以引发靶细胞内的一系列信号转导,使靶细胞释放组胺等生物活性物质,引起过敏性炎症反应。因此,IgE高亲和力受体是引起过敏性疾病的关键物质,也是本研究的重点对象。引起Ⅰ型超敏反应的物质称为过敏原,我们生活中的一些高蛋白食物、屋尘、花粉、真菌、人与动物皮毛、羽毛、昆虫、寄生虫、药物及其他化学物质等都可作为过敏原,通过吸入、食入、注射或接触使机体致敏。过敏原侵入机体后,鼻咽、扁桃体、支气管、胃肠粘膜等处固有层的浆细胞产生抗原特异性IgE,IgE通过与嗜碱性粒细胞和肥大细胞表面的IgE高亲和力受体（FcεRⅠ）结合,使靶细胞处于致敏状态。FcεRⅠ是一种由多个亚单位组成的膜糖蛋白,其α亚基分为细胞外区、跨膜区、胞质区三个部分,通过细胞外区的结合位点与IgE结合,是引发过敏反应的首要步骤。α亚基的细胞外区由2个免疫球蛋白样结构（D1、D2）组成,而靠近膜的环状结构是与IgE的Fc段结合的主要部位。α亚基与IgE直接结合的面由D1-D2接口的顶端（即“色氨酸脊”）以及D2域的近接口一侧所组成。FcεRⅠα链结合在IgE Fc段的2个CH3的顶端,且靠近Fc段的对称轴,锲入Fc段的两条链之间。FcεRⅠα链与2个CH3均有CH2-CH3接头（linker）的残基在受体的顶端形成1个不对称的拱形结构。当特异性抗原与靶细胞上两个以上的IgE分子结合,通过桥联反应,使两个以上的IgE分子靠近并发生构型改变。然后,交联的FcεRⅠ可激活两种胞浆内蛋白激酶（Lyn和Syk）,使之磷酸化而激活。最后,接头蛋白和GTP交换因子/GTP酶诱导胞内贮存的Ca2+释放。后者再促进细胞脱颗粒、释放血管活性物质及某些酶类,即可出现过敏反应。FcεRⅠ主要表达于嗜碱性粒细胞和肥大细胞,在嗜酸性粒细胞、单核细胞以及血小板表面也有分布,但量较前两种少的多。通过对FcεRⅠα亚基基因的研究发现,人体嗜碱性粒细胞和肥大细胞表面FcεRⅠα亚基的表达受多个转录因子的调节且其C端的表达受体内IgE的影响。J.Kochan从肥大细胞系KU812提取mRNA逆转录得到的cDNA进行了α亚基氨基酸序列的预测,证实,虽然α亚基含有7个N链的糖基化位点,影响受体的分泌和稳定性,但这些糖基化位点对α链的正确折叠是非必须的,且不影响其与IgE的结合。这些为我们重组表达FcεRⅠα亚基细胞外区段提供了有力的支持。单独的α链胞外区可溶性蛋白可与IgE高亲和力结合。Dvid D等发现,去除小鼠的α亚基后,小鼠因不能表达完整的FcεRⅠ而不会发生IgE介导的Ⅰ型超敏反应。国外对过敏性疾病的研究由来已久,利用抗IgE单克隆抗体,或可溶性受体阻断或抑制Ⅰ型超敏反应的发生已成为抗过敏治疗研究的热点,目前已有商品化的抗IgE抗体用于Ⅰ型超敏反应类疾病的治疗,但利用重组人可溶性FcεRⅠα亚基来阻断其与IgE结合的方法尚未在临床上得到运用。国外有研究用哺乳动物细胞和昆虫细胞表达的马FcεRⅠα亚基胞外区可以与马肺泡灌洗液中的IgE结合。孙仁山等也利用重组可溶性FcεRⅠα亚基成功阻断了小鼠被动皮肤过敏反应。鉴于过敏性疾病病人外周血嗜碱性粒细胞含量比正常人增多,且其表面分布的FcεRⅠ量也多,本研究运用RT-PCR方法从过敏性疾病病人外周血嗜碱性粒细胞中成功扩增并克隆出FcεRⅠα亚基细胞外区的基因片段FcεRⅠα,将编码基因FcεRⅠα克隆至pET-28a（+）表达载体,并在大肠杆菌中进行了大量非可溶性表达,用亲和层析法纯化重组蛋白后,用透析复性的方法进行蛋白质复性,免疫小鼠制备单克隆抗体,用ELISA、细胞免疫荧光法鉴定单克隆抗体的特性。结果显示,利用RT-PCR技术成功克隆了编码过敏性疾病IgE高亲和力受体FcεRⅠα亚基胞外区的基因,经测序并与GenBank中序列进行比对,结果完全一致,大小为696bp。并且将编码基因克隆到pET-28a（+）原核表达质粒中,经PCR、限制性酶切分析等鉴定,成功构建了FcεRⅠα-pET28a（+）重组原核表达质粒。重组质粒FcεRⅠα-pET28a（+）在大肠杆菌中表达出重组蛋白,经过表达条件的优化,表达产物主要以非可溶性形式存在。重组蛋白分子量约为23.3kDa,与理论值基本符合,表达量约占菌体总蛋白的30%。利用亲和层析法纯化重组蛋白,纯度达1 5%。用Ni亲和层析柱对蛋白进行纯化,表明该蛋白确实是所要表达的His融合蛋白。进一步用纯化的表达产物免疫小鼠制备免疫血清,ELISA和细胞免疫荧光法分析表明该免疫血清能与重组蛋白反应,而与正常小鼠血清不发生交叉反应,说明重组蛋白具有抗原活性。用纯化的表达产物免疫小鼠制备了12株单抗,以纯化重组蛋白为抗原,12株单抗培养上清的ELISA法检测,OD值为1.628～2.512。细胞免疫荧光显示其中4株能与嗜碱性粒细胞表面的天然蛋白发生特异性反应,与预计情况完全相符。说明4株单抗均为抗FcεRⅠα亚基特异性单抗。以上结果表明,我们已经成功地构建了FcεRⅠα-pET28a（+）原核重组表达质粒,而且在大肠杆菌中大量表达出具有免疫活性的重组蛋白;筛选并建立了多株分泌抗FcεRⅠα亚基的杂交瘤细胞株,为进一步研究该蛋白的功能、在人过敏性疾病的发生及其信号转导、对过敏性疾病的治疗奠定基础。
宋晓妮,董文其[5]（2007）在《IgE及其高亲和力受体与过敏性疾病》文中提出
李莉,李先兴,徐银海,张玲珍,孔宪涛,仲人前[6]（2004）在《膜结合型抗大鼠FcεRIα单克隆抗体制备及活性鉴定》文中研究说明目的:建立抗鼠FcεRI单克隆抗体（monoclonal antibody,McAb）,为靶向诱导肥大细胞凋亡创造条件。方法:大鼠嗜碱性粒细胞细胞系RBL-2H3免疫的BALB／c小鼠脾细胞与骨髓瘤细胞SP2／0融合,ELISA筛选鼠血清和融合细胞产生的抗体,有限稀释克隆化培养。SDS-PAGE胶电泳、免疫扩散鉴定抗体性质,IgE竞争结合、组胺释放检测抗体生物活性,125I-细胞膜抗体复合物免疫沉淀放射自显影鉴定抗体识别抗原成分。结果:获得2株抗FcεRIα McAb生产细胞株ER-E5.3、ER-C7.4,均为IgG1。培养上清和小鼠腹水获得的抗体效价均大于10-5。流式细胞术分析抗体与RBL-2H3结合率均大于95％,与大鼠胸腺细胞和外周血淋巴细胞（peripheral blood lymphocyte,PBL）无交叉反应,并能竞争性抑制IgE与肥大细胞结合。抗体触发RBL-2H3脱颗粒,组胺释放效应与抗原特异性IgE对肥大细胞的激活效应相同。酶切的Fab片段能与RBL-2H3结合,也能竞争抑制IgE与肥大细胞的结合,但不致RBL-2H3脱颗粒。抗体结合的细胞膜成分为α亚单位。结论:大鼠肥大细胞免疫小鼠与骨髓瘤细胞融合得到2株抗体产生杂交瘤克隆ER-E5.3和ER-C7.4,抗体效价和功能活性达到了实验要求,抗原识别成分为膜FcεRlα。
二、膜结合型抗大鼠FcεRIα单克隆抗体制备及活性鉴定（论文开题报告）
（1）论文研究背景及目的
此处内容要求：
首先简单简介论文所研究问题的基本概念和背景，再而简单明了地指出论文所要研究解决的具体问题，并提出你的论文准备的观点或解决方法。
写法范例：
本文主要提出一款精简64位RISC处理器存储管理单元结构并详细分析其设计过程。在该MMU结构中,TLB采用叁个分离的TLB,TLB采用基于内容查找的相联存储器并行查找,支持粗粒度为64KB和细粒度为4KB两种页面大小,采用多级分层页表结构映射地址空间,并详细论述了四级页表转换过程,TLB结构组织等。该MMU结构将作为该处理器存储系统实现的一个重要组成部分。
（2）本文研究方法
调查法：该方法是有目的、有系统的搜集有关研究对象的具体信息。
观察法：用自己的感官和辅助工具直接观察研究对象从而得到有关信息。
实验法：通过主支变革、控制研究对象来发现与确认事物间的因果关系。
文献研究法：通过调查文献来获得资料，从而全面的、正确的了解掌握研究方法。
实证研究法：依据现有的科学理论和实践的需要提出设计。
定性分析法：对研究对象进行“质”的方面的研究，这个方法需要计算的数据较少。
定量分析法：通过具体的数字，使人们对研究对象的认识进一步精确化。
跨学科研究法：运用多学科的理论、方法和成果从整体上对某一课题进行研究。
功能分析法：这是社会科学用来分析社会现象的一种方法，从某一功能出发研究多个方面的影响。
模拟法：通过创设一个与原型相似的模型来间接研究原型某种特性的一种形容方法。
三、膜结合型抗大鼠FcεRIα单克隆抗体制备及活性鉴定（论文提纲范文）
（1）树鼩IgE高亲和力受体α亚基的原核表达、抗体制备及鉴定（论文提纲范文）
| 1 材料与方法 |
| 1.1 材料 |
| 1.2 树鼩FcεR1α基因的调取 |
| 1.3 树鼩IgE FcεR1α序列信号肽及跨膜区的预测及表达质粒构建 |
| 1.4 树鼩IgE FcεRIα的诱导表达 |
| 1.5 树鼩IgE FcεRIα的纯化 |
| 1.6 树鼩IgE FcεRIα多克隆抗体的制备 |
| 1.7 树鼩IgE FcεRIα多克隆抗体的特异性及效价检测 |
| 1.7.1 Western印迹检测 |
| 1.7.2 细胞免疫荧光检测 |
| 1.7.3 ELISA检测多克隆抗体效价 |
| 2 结果 |
| 2.1 克隆树鼩IgE FcεRIαcDNA片段 |
| 2.2 树鼩IgE FcεR1α的信号肽及跨膜区预测 |
| 2.3 构建重组表达质粒 |
| 2.4 树鼩IgE FcεRIα重组蛋白的表达及纯化 |
| 2.5 树鼩IgE FcεRIα多克隆抗体的制备及检测 |
| 3 讨论 |
（2）sFcγRⅡb蛋白表达及其结合肽筛选（论文提纲范文）
| 摘要 |
| Abstract |
| 第1章 前言 |
| 1.1 FcγRIIb研究进展 |
| 1.1.1 Fc受体（FcR） |
| 1.1.2 FcγRIIb基因与蛋白结构 |
| 1.1.3 可溶性FcγRIIb |
| 1.1.4 FcγRIIb的生物学功能 |
| 1.1.5 FcγRIIb与疾病相关 |
| 1.1.6 FcγRIIb在疾病治疗中的作用 |
| 1.2 噬菌体展示技术研究进展 |
| 1.2.1 噬菌体展示技术 |
| 1.2.2 噬菌体筛选多肽药物展望 |
| 1.3 本研究的研究目的、内容与意义 |
| 第2章 sFcγIIb蛋白的表达及活性鉴定 |
| 2.1 实验材料 |
| 2.1.1 细胞系 |
| 2.1.2 菌种和质粒 |
| 2.1.3 主要试剂 |
| 2.1.4 主要仪器设备 |
| 2.1.5 主要溶液 |
| 2.1.6 培养基 |
| 2.2 sFcγIIb原核表达载体的构建 |
| 2.2.1 总RNA的提取 |
| 2.2.2 反转录 |
| 2.2.3 引物的设计与合成 |
| 2.2.4 FcγIIB基因片段的PCR扩增 |
| 2.2.5 目的基因FcγIIB与T载体的连接 |
| 2.2.6 连接产物的转化： |
| 2.2.7 sFcγIIB基因片段的扩增 |
| 2.2.8 目的基因sFcγIIB与pET17b载体的连接 |
| 2.2.9 重组质粒pET-17b-sFcγIIB的双酶切鉴定 |
| 2.3 sFcγIIb蛋白的表达与纯化 |
| 2.3.1 利用软件在线对重组蛋白sFcγRIIb理化性质进行分析 |
| 2.3.2 sFcγIIb蛋白的表达 |
| 2.3.3 重组蛋白的纯化 |
| 2.3.4 重组蛋白的复性 |
| 2.3.5 Western Blot |
| 2.3.6 ELISA |
| 2.4 实验结果 |
| 2.4.1 重组质粒的构建 |
| 2.4.2 蛋白的诱导表达及纯化 |
| 2.5 讨论 |
| 第3章 sFcγRIIb蛋白结合肽的筛选 |
| 3.1 实验材料 |
| 3.1.1 试剂 |
| 3.1.2 噬菌体筛选材料 |
| 3.2 实验方法 |
| 3.2.1 噬菌体滴度的测定 |
| 3.2.2 噬菌体肽库淘选 |
| 3.2.3 第二、三、四轮噬菌体淘选 |
| 3.2.4 每轮洗脱噬菌体与sFcγRIIb蛋白亲和力的鉴定 |
| 3.2.5 噬菌斑的扩增 |
| 3.2.6 噬菌体DNA的提取 |
| 3.2.7 琼脂糖凝胶电泳检测噬菌体DNA |
| 3.2.8 单链噬菌体DNA序列的测定 |
| 3.2.9 氨基酸序列同源性分析 |
| 3.2.10 噬菌体与sFcγRIIb亲和力的ELISA鉴定 |
| 3.3 实验结果 |
| 3.3.1 筛选噬菌体回收率结果 |
| 3.3.2 每轮噬菌体筛选后洗脱物与sFcγRIIb蛋白的结合 |
| 3.3.3 挑取噬菌体单克隆并提取DNA |
| 3.3.4 单链噬菌体DNA序列测定结果 |
| 3.3.5 噬菌体单克隆亲和力鉴定 |
| 3.3.6 氨基酸序列同源性分析结果 |
| 3.4 讨论 |
| 第4章 结论 |
| 参考文献 |
| 致谢 |
（3）过敏性疾病药物治疗研究现状及进展（论文提纲范文）
| 1 组胺环节研究过敏性疾病的药物治疗 |
| 2 肥大细胞环节研究过敏性疾病的药物治疗 |
| 3 Ig E抗体环节研究过敏性疾病的药物治疗 |
| 4 过敏性疾病的其他新型治疗药物 |
| 4.1 同时拮抗组胺受体和PAF受体的药物 |
| 4.2 同时拮抗组胺受体及抑制白三烯合成的药物 |
（4）FcεR Ⅰα亚基细胞外部分的重组表达单克隆抗体的制备及特异性鉴定（论文提纲范文）
| 摘要 |
| ABSTRACT |
| 前言 |
| 第一部分 IgE高亲和力受体FcεRIα亚基细胞外区表达质粒的构建及鉴定 |
| 1 材料 |
| 1.1 主要试剂 |
| 1.2 质粒与菌株 |
| 1.3 引物合成 |
| 1.4 血清来源 |
| 1.5 主要仪器 |
| 2 方法 |
| 2.1 引物设计 |
| 2.2 外周血嗜碱性粒细胞分离 |
| 2.3 RNA提取 |
| 2.4 目的基因调取 |
| 2.4.1 RT反应体系 |
| 2.4.2 PCR扩增 |
| 2.5 原核重组质粒FcεRIα-pMD-18T的构建 |
| 2.5.1 感受态细胞的制备 |
| 2.5.2 转化 |
| 2.5.3 目的基因的酶切、回收 |
| 2.6 融合表达载体FcεRIα-pET28a(+)的构建 |
| 2.6.1 目的基因片段与载体的连接 |
| 2.6.2 感受态细胞的制备 |
| 2.6.3 转化 |
| 2.7 重组克隆的筛选及鉴定 |
| 2.7.1 初步鉴定 |
| 2.7.2 DNA酶切鉴定 |
| 2.7.3 PCR鉴定 |
| 2.8 基因序列测定 |
| 3 结果 |
| 3.1 RT-PCR结果 |
| 3.1.1 扩增FcεRIα基因的琼脂糖电泳分析 |
| 3.1.2 PCR条件优化 |
| 3.2 FcεRIα-pMD18-T重组质粒的构建及鉴定 |
| 3.2.1 重组质粒与空载体比较鉴定图 |
| 3.2.2 酶切鉴定重组质粒FcεRIα-pMD18-T |
| 3.2.3 测序鉴定 |
| 3.3 FcεRIα-pET28a(+)重组表达质粒的构建和鉴定 |
| 4 讨论 |
| 5 小结 |
| 第二部分 重组蛋白的表达、纯化及复性 |
| 1 材料 |
| 1.1 主要试剂 |
| 1.2 主要仪器 |
| 1.3 溶液及培养基配制 |
| 1.3.1 SDS-PAGE试剂 |
| 1.3.2 细菌培养基 |
| 1.3.3 目的蛋白变性液、复性液以及蛋白纯化缓冲液 |
| 2 方法 |
| 2.1 重组蛋白的诱导表达 |
| 2.2 蛋白表达条件的优化 |
| 2.2.1 最佳诱导时机的选择 |
| 2.2.2 最佳收菌时间的选择 |
| 2.2.3 最佳IPTG诱导浓度的选择 |
| 2.2.4 可溶性表达条件的选择 |
| 2.3 重组蛋白的纯化 |
| 2.3.1 包涵体的提取 |
| 2.3.2 包涵体的洗涤 |
| 2.3.3 变性产物的纯化 |
| 2.3.4 包涵体的复性 |
| 2.3.5 复性条件的优化 |
| 3 结果 |
| 3.1 重组质粒的表达 |
| 3.2 表达条件的优化 |
| 3.3 包含体提纯及初步洗涤 |
| 3.4 目的蛋白的纯化-Ni-NTA亲和纯化 |
| 4 讨论 |
| 5 小结 |
| 第三部分 单克隆抗体的制备及鉴定 |
| 1 材料 |
| 1.1 试剂 |
| 1.2 细胞与动物 |
| 1.3 主要仪器 |
| 1.4 主要试剂配制 |
| 2 方法 |
| 2.1 抗原制备 |
| 2.2 动物免疫 |
| 2.3 效价测定 |
| 2.4 细胞融合 |
| 2.5 杂交瘤细胞株的筛 |
| 2.6 单克隆抗体特异性鉴定 |
| 2.6.1 ELISA鉴定 |
| 2.6.2 细胞免疫荧光鉴定 |
| 2.7 McAb效价测定 |
| 3 结果 |
| 3.1 杂交瘤细胞株的建立 |
| 3.2 抗体的特异性鉴定 |
| 3.3 单克隆抗体培养上清的效价 |
| 4 讨论 |
| 5 小结 |
| 全文小结 |
| 参考文献 |
| 附录一:综述 |
| 附录二:缩略词 |
| 硕士期间发表论文情况 |
| 致谢 |
（5）IgE及其高亲和力受体与过敏性疾病（论文提纲范文）
| 1 特异性IgE合成的调节 |
| 2 FcεRⅠ的表达及其结构特征 |
| 2.1 FcεRⅠ的表达 |
| 2.2 FcεRⅠ的结构特征 |
| 3 过敏反应的发生机制 |
| 3.1 IgE-FcεRⅠ复合物的形成 |
| 3.2 过敏反应的启动 |
| 3.3 FcεRⅠ信号传导途径的作用 |
四、膜结合型抗大鼠FcεRIα单克隆抗体制备及活性鉴定（论文参考文献）
- [1]树鼩IgE高亲和力受体α亚基的原核表达、抗体制备及鉴定[J]. 张晶晶,肖红剑,李育中,宫悦,毕研伟,寸韡. 生物技术通讯, 2018(05)
- [2]sFcγRⅡb蛋白表达及其结合肽筛选[D]. 刘利鹏. 河北大学, 2015(12)
- [3]过敏性疾病药物治疗研究现状及进展[J]. 孙星,傅继华. 中国医药指南, 2011(09)
- [4]FcεR Ⅰα亚基细胞外部分的重组表达单克隆抗体的制备及特异性鉴定[D]. 宋晓妮. 南方医科大学, 2008(06)
- [5]IgE及其高亲和力受体与过敏性疾病[J]. 宋晓妮,董文其. 细胞与分子免疫学杂志, 2007(10)
- [6]膜结合型抗大鼠FcεRIα单克隆抗体制备及活性鉴定[J]. 李莉,李先兴,徐银海,张玲珍,孔宪涛,仲人前. 第二军医大学学报, 2004(12)